抗體是與抗原發生特異性結合反應的免疫球蛋白，由B細胞分化成的漿細胞所產生，存在于脊椎動物的血液等體液中，及其B細胞的細胞膜表面?？贵w由2條相同重鏈（H鏈）和2條相同的輕鏈（L鏈）組成，重鏈較長，相對分子量較大，而輕鏈較短，相對分子量較小，抗體呈Y字形對稱結構。

納米抗體（nanobodies，Nbs）是由比利時科學家Hamers等人在駱駝血液內發現的一種新型抗體，與傳統抗體相比，納米抗體（單域抗體）不存在輕鏈，只有重鏈可變區（VHH）和兩個常規的CH2和CH3區組成，分子量只有15 KDa左右，因此被稱為納米抗體，是目前已知的可結合目標抗原的最小單位。

納米抗體具有的結構優勢：

1. 相對分子質量小與免疫原性低

Nbs的骨架區（FRs）與人類VH區的序列同源性超過80%，并且它們的三維結構能夠重疊。已經在小鼠體內證明，Nbs因與傳統的VH區具有高度的同源性，而且具有很高的構象穩定性，使得其免疫原性很低。

2. 可溶性好

Nbs的VHH與傳統抗體的VH存在一些重要的不同，與VH相比，VHH骨架區2（FR2）的4個氨基酸殘基（V37F或V37Y、G44E、L45R、W47G）被替換，這4個氨基酸是親水性的，因此使得Nbs的表面更親水，增加了它的水溶性。

3. 抗原識別能力強

與傳統的VH類似，VHH包括4個FRs和3個互補決定區（CDRs）。與VH相比，VHH的CDR1與CDR3更長，CDR3與CDR1或FR2的半胱氨酸殘基結合是通過二硫鍵實現的，這樣使得其結構非常穩定。傳統的Fab片段和典型的單鏈抗體（scFv）只能識別表面抗原，因為它們的抗原結合位點是凹陷或平面的。而VHH有一個主要由CDR3環組成的凸出的抗原決定簇，可以結合凹進去的抗原表位，因此Nbs能夠特異性識別一些隱藏的抗原表位，而這些表位是傳統抗體無法識別的。所以Nbs比scFv抗體結合部位更適合結合抗原表面的凹槽部分，例如酶的催化反應位點，從而阻斷其催化活性。

4. 穩定性高

Nbs能夠形成不同的構象模式來保護氨基酸的穩定性。在高溫或極酸極堿環境條件下，普通的多聚抗體會暴露出疏水表面，形成大分子發生沉淀，失去原來的正常功能；而納米抗體在化學及熱變性后可以重新折疊，通過在CDR1與CDR3間重新形成一個二硫鍵，結構穩定性，保障了其功能活性的穩定。

5. 穿透性強

Nbs能夠穿透血腦屏障。研究證實，用駱駝來源的Nbs免疫腦血管內皮細胞，發現Nbs能夠通過轉胞吞作用，在血管內皮細胞的基底外側釋放。體外研究表明納米抗體能夠穿透血腦屏障，并且能攜帶M13噬菌體顆粒等一些物質到達腦部。

6. 易于生產

納米抗體由于其結構簡單、相對分子質量小且沒有糖基化，易于在酵母表達系統和原核表達系統等蛋白表達系統中大量表達。納米抗體生產成本較低，易于推廣和應用。

納米抗體憑借優勢在基礎研究、疾病診斷與治療方面應用廣泛，一些已進入臨床Ⅰ期或Ⅱ期試驗，包括腫瘤學、神經學及免疫學等。此外，Nbs還可用于病毒檢測與診斷，例如HIV、牛痘病毒、青猴病病毒及登革熱等；納米抗體在環境污染物、生物毒素等小分子化合物的檢測中方面也有所應用，提高了檢測的靈敏度和操作的簡便性；此外，納米抗體在食品毒理學研究、食品分析檢測等方面也有一些研究和應用，例如有研究表明一些Nbs可以和細菌進行結合，抑制細菌的產酶能力，從而發揮一定的治療作用。

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