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    與動物相同，植物具有天然免疫系統(tǒng)，通過免疫受體蛋白感受各種病原微生物分子，并將信號傳遞給細胞內(nèi)的其它蛋白激活防衛(wèi)反應(yīng)。免疫反應(yīng)受到嚴(yán)格的控制，的免疫反應(yīng)確保動植物抵抗病原微生物侵害，但過度免疫反應(yīng)則會導(dǎo)致植物生長發(fā)育受阻和各種人體免疫疾病。因此，控制免疫反應(yīng)的活性非常重要。

       
    近日，中國科學(xué)院遺傳與發(fā)育生物學(xué)研究所周儉民研究團隊與英國塞恩斯伯實驗室Zipfel、加拿大女王大學(xué)Jacqueline Monaghan實驗室合作，發(fā)現(xiàn)了植物調(diào)控免疫活性的分子機理。周儉民研究團隊前期的工作表明，細胞質(zhì)類受體激酶BIK1是作用于多個免疫受體下游的樞紐蛋白，控制多條防衛(wèi)反應(yīng)途徑。已有研究表明，異源G蛋白三聚體和鈣依賴激酶CPK28分別正負調(diào)控植物體內(nèi)BIK1蛋白的積累，然而其調(diào)控BIK1蛋白穩(wěn)定性的作用機制并不清楚。這項新研究則表明，E3泛素連接酶PUB25和PUB26通過對BIK1蛋白進行泛素化修飾，促進其通過蛋白酶體途徑進行降解，負向調(diào)節(jié)免疫反應(yīng)和抗病性。PUB25/26的活性受到G蛋白CPK28的雙重調(diào)控；靜息狀態(tài)下，G蛋白與PUB25/26直接相互作用，抑制其泛素連接酶的活性，從而增強BIK1的穩(wěn)定性，確保在病原來襲時能快速啟動免疫應(yīng)答；而免疫激活狀態(tài)下，CPK28直接磷酸化PUB25/26，增強其泛素連接酶的活性，促進BIK1的降解，防止免疫反應(yīng)的過度激活。研究人員還發(fā)現(xiàn)，PUB25/26特異地靶向非激活形式的BIK1，而對已經(jīng)激活的BIK1沒有作用，這說明植物一方面通過降解尚未激活的BIK1，避免過多積累激活狀態(tài)的BIK1，另一方面維持已經(jīng)激活的BIK1，形成免疫平衡，確保免疫反應(yīng)的進行。該研究成果表明，E3泛素連接酶PUB25/26、G蛋白和CPK28三者組成一個免疫平衡調(diào)節(jié)器，精細調(diào)控BIK1的穩(wěn)定性。

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