葡萄球菌A蛋白（SPA）的性質

    葡萄球菌A蛋白（staphylococalproteinA，SPA）是一種從金黃色葡萄球菌細胞壁分離的蛋白質。早在1940年Vevwey就發現在某些金黃色葡萄球菌菌株含有一種物質，在雙向擴散試驗中能與正常人血清出現沉積現象，Jensen（1959）也發現類似現象，并將其命名為A抗原。直到1963年，Lofkvist等分離了該抗原，并證明它是一種蛋白質。為與A多糖相區別，Grov（1960）將其命名為葡萄球菌A蛋白，簡稱SPA或A蛋白。由于SPA能與人及多種哺乳類動物血清中的IgG呈非特異性結合，并保持其原有的活性，引起了廣大免疫學者的興趣，并發展成為免疫學上一種極為有用的工具，使SPA分子在生物學和醫學中得到廣泛的應用。

    （一）SPA的主要存在部位

SPA存在于大多數（90％）金黃色葡萄球菌中，而不存在于表皮葡萄球菌中；并且主要存在于血漿凝固酶陽性菌株，而不存在于陰性菌株中。前者是致病的，后者是非致病的，但在體內研究中尚未發現SPA和菌株致病性之間有任何肯定的關系。不同菌株間的SPA含量有明顯差異，以I株金黃色葡萄球菌含SPA量zui高，和細胞壁的肽聚糖呈共價結合。抗二甲氧基苯青霉素突變株（methicillin-resistant strain）能產生分泌SPA，它較之細胞壁所含的SPA在免疫學性質上相似，但易分離，損失少。

    （二）SPA的相對分子質量及等電點

SPA為蛋白質成分，僅含少量或不含碳水化合物，其相對分子質量因提取方法不同而異，用脫氧核糖核酸酶消化細胞壁后超速離心或用加熱抽提法，所測相對分子質量為12000～15000。用沉淀平衡分析和在6mol／L鳥嘌呤鹽酸中凝膠過濾，測出相對分子質量為42000。SPA為單鏈多肽，內含3個高度相似的Fc段結合區，每區由50個以上的氨基酸組成，不含色氨酸和半胱氨酸。其羧基末端是賴氨酸，氨基末端結構尚未肯定。SPA黏度高于球蛋白，等電點（pi）為5．1，其天然結構十分穩定，在應用6 mol／L鳥嘌呤鹽酸變性劑的條件下，尚能保存某些三級結構，如將變性劑除去，則能自然矯正而恢復原有結構。

    （三）SPA的免疫學特性

    SPA之所以引起免疫學家的重視，是因為它具有的免疫學特性。SPA具有和人及許多動物（如豚鼠、豬、小鼠、猴等）IgG結合的能力。SPA結合部位是Fc段而不是Fab段，這種結合不會影響抗體的活性。SPA具有的結合力是雙價的，每個SPA分子可以同時結合2個IgG分子，也可一方面同IgG相結合，一方面與標記物[如熒光素、酶（HRP、AKP和GO等）、膠體金和鐵蛋白等]相結合。還有一個饒有興趣的事實是，與SPA結合后IgG可用4mol／L鳥嘌呤鹽酸等使之解離。利用這一生物化學特性，可以將SPA交聯在葡聚糖凝膠上，對抗原或抗體蛋白質進行純化。SPA對IgG免疫球蛋白亞型的結合有選擇性，如SPA與人IgG亞型IgGl、IgGz和IgG4有結合力，不結合IgG3；只結合IgH2，而不結合IgHl。SPA與人及大部分哺乳動物血清中的IgG結合，能反應的動物包括豚鼠、小鼠（純種）、狗、豬、猴和經免疫的家兔等。其結合部位為免疫球蛋白的CH2和Cn3的交界處。另外，它還能與少數血清中的IgM結合。SPA還能激活和固定補體，激活B淋巴細胞，促使其成熟并分泌產生各類免疫球蛋白。

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